Дисбаланс белка шаперона способствует накоплению токсичного тау в стареющем мозге - Онлайн-газета "Московские новости"

Дисбаланс шаперонового белка может играть важную роль в инициировании токсического накопления тау в стареющем мозге – раннем этапе развития болезни Альцгеймера и связанных с ней нейродегенеративных расстройств, известных как таупатии, новое доклиническое исследование Университета здравоохранения Южной Флориды (USF Health) неврологи предполагают.

У людей неправильная укладка тау-белка приводит к его токсическому накоплению внутри клеток мозга , образованию этих тау-агрегатов в характерные нейрофибриллярные клубки, гибели нейронов и, в конечном итоге, к симптомам когнитивного снижения, таким как потеря памяти и снижение навыков мышления.

В этом исследовании исследователи Медицинского колледжа Морсани USF Health использовали мышей, которые не были генетически модифицированы (мыши дикого типа), чтобы изучить эффекты Aha1 и FKBP52, двух ко- шапероновых белков белка теплового шока Hsp90, на стареющий мозг. Они смоделировали дисбаланс молекулярных шаперонов за счет сверхэкспрессии Aha1 и FKBP52 у этих старых мышей широкого типа. Результаты, выделенные ниже, были опубликованы 8 апреля в Acta Neuropathologica Communications.

Hsp90 – это шаперонный белок, которым много нейронов и других клеток головного мозга. Обычно белки-шапероны помогают белкам-шаперонам контролировать и поддерживать баланс (гомеостаз) белков, важных для здоровья клеток.

«Сеть белков-шаперонов является естественной защитой вашей клетки для поддержания гомеостаза на протяжении всей жизни, и это исследование подчеркивает важность защиты этого баланса в стареющем мозге», – сказала главный исследователь Лора Блэр, доктор философии, доцент кафедры молекулярной медицины в Центр здоровья Бёрда Альцгеймера USF, Медицинский колледж Морсани. «Мы рады использовать эту новую модель таупатии для поиска способов восстановления баланса белков-шаперонов, чтобы замедлить или остановить прогрессирование болезни Альцгеймера и других нейродегенеративных заболеваний».

Среди множества функций контроля качества, сети белков-шаперонов гарантируют, что белки сворачиваются, чтобы соответствовать правильным трехмерным формам, транспортируются именно туда, где это необходимо для выполнения их работы, и подталкивают к деградации, если они ненормально модифицированы или больше не используются. Белки теплового шока, такие как Hsp90, запускаемые, когда клетка находится в состоянии стресса, играют особенно важную роль «сортировки» в коррекции неправильной укладки белков для предотвращения агрегации.

от elenan27

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *